Ostéonectine

SPARC
Structure de la protéine SPARC. Basé sur l'identifiant PDB 1bmo.
Structures disponibles
PDBRecherche d'orthologue: PDBe RCSB
Identifiants PDB

1BMO, 1NUB, 1SRA, 2V53

Identifiants
AliasesSPARC, Ostéonectine, BM-40
IDs externesOMIM: 182120 MGI: 98373 HomoloGene: 31132 GeneCards: SPARC
Position du gène (Homme)
Chromosome 5 humain
Chr.Chromosome 5 humain[1]
Chromosome 5 humain
Localisation génomique pour SPARC
Localisation génomique pour SPARC
Locus5q33.1Début151,661,096 bp[1]
Fin151,686,975 bp[1]
Position du gène (Souris)
Chromosome 11 (souris)
Chr.Chromosome 11 (souris)[2]
Chromosome 11 (souris)
Localisation génomique pour SPARC
Localisation génomique pour SPARC
Locus11 B1.3|11 33.04 cMDébut55,285,326 bp[2]
Fin55,314,009 bp[2]
Expression génétique
Bgee
HumainSouris (orthologue)
Fortement exprimé dans
  • tibia

  • stromal cell of endometrium

  • ligament alvéolo-dentaire

  • vésicule biliaire

  • Ganglion de Gasser

  • bulbe olfactif

  • ganglion sensitif d’un nerf spinal

  • pleura viscéral

  • muscle lisse

  • aorte ascendante
Fortement exprimé dans
  • calvaria

  • corps du fémur

  • aorte ascendante

  • valve aortique

  • cordon ombilical

  • corpuscule carotidien

  • molaire

  • canal déférent

  • skin of abdomen

  • skin of back
Plus de données d'expression de référence
BioGPS


Plus de données d'expression de référence
Gene Ontology
Fonction moléculaire
  • Calcium liaison ionique
  • liaison ion métal
  • liaison protéique
  • liaison de matrice extracellulaire
  • collagen binding
  • extracellular matrix structural constituent
Composant cellulaire
  • cytoplasme
  • platelet alpha granule
  • endocytic vesicle lumen
  • matrice nucléaire
  • membrane plasmique
  • intracellulaire
  • membrane basale
  • surface cellulaire
  • platelet alpha granule membrane
  • mitochondrie
  • platelet alpha granule lumen
  • noyau
  • milieu extracellulaire
  • vésicule
  • région extracellulaire
  • matrice extracellulaire
  • synapse
  • collagen-containing extracellular matrix
  • glutamatergic synapse
Processus biologique
  • response to cytokine
  • response to cadmium ion
  • ostéogenèse
  • développement des poumons
  • cellular response to growth factor stimulus
  • response to peptide hormone
  • platelet degranulation
  • extracellular matrix organization
  • response to L-ascorbic acid
  • response to glucocorticoid
  • cicatrisation
  • endocytose à récepteur
  • negative regulation of endothelial cell proliferation
  • positive regulation of endothelial cell migration
  • response to calcium ion
  • response to gravity
  • développement du cœur
  • response to lipopolysaccharide
  • response to lead ion
  • regulation of cell population proliferation
  • negative regulation of angiogenesis
  • inner ear development
  • regulation of cell morphogenesis
  • response to cAMP
  • response to ethanol
  • développement osseux
  • transduction de signal
  • pigmentation
  • regulation of synapse organization
Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues
EspècesHommeSouris
Entrez

6678

20692

Ensembl

ENSG00000113140

ENSMUSG00000018593

UniProt

P09486

P07214

RefSeq (mRNA)

NM_003118
NM_001309443
NM_001309444

NM_009242
NM_001290817

RefSeq (protéine)

NP_001296372
NP_001296373
NP_003109

NP_001277746
NP_033268

Localisation (UCSC)Chr 5: 151.66 – 151.69 MbChr 11: 55.29 – 55.31 Mb
Publication PubMed[3][4]
Wikidata
Voir/Editer HumainVoir/Editer Souris

L’ostéonectine, ou BM-40 est une protéine d'adhérence à la matrice extra cellulaire. Son gène est appelé SPARC, « secreted protein, acidic, cysteine-rich », situé sur le chromosome 5 humain[5].

Structure

Son poids est de 34 Kdaltons. La protéine est formée de trois domaines[6].

Rôles

La protéine se fixe sur les cellules et sur la matrice extra-cellulaire. Elle joue ainsi un rôle dans la cohésion cellulaire ainsi que dans l'embryogenèse[7] et les processus de cicatrisation[8].

Elle permet également de moduler la réponses à plusieurs cytokines[7]. Elle inhibe en particulier l'action du facteur de croissance de l’endothélium vasculaire[9] ainsi que celle du PDGF (en) (« Platelet-derived growth factor »[10]). Elle diminue la prolifération cellulaire en stimulant la voie de la TGF bêta (en) (« transforming growth factor »[11]).

En médecine

Le taux de cette protéine est un marqueur de mauvais pronostic dans différents cancers[12]. Cela serait probablement dû plus à une réponse de l'organisme à un cancer agressif qu'à un effet délétère de cette protéine. En effet, elle peut jouer un rôle de limitation tumorale[13] et l'augmentation artificielle de son expression peut améliorer la réponse aux antimitotiques[14].

Dans certaines leucémies aiguës myéloblastiquescytogénétique normale), l'expression du SPARC semble corrélé avec une forme plus agressive et son inhibition en améliore la progression[15].

Notes et références

  1. a b et c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000113140 - Ensembl, May 2017
  2. a b et c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000018593 - Ensembl, May 2017
  3. « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
  4. « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
  5. (en) Swaroop A, Hogan BL, Francke U, « Molecular analysis of the cDNA for human SPARC/osteonectin/BM-40: sequence, expression, and localization of the gene to chromosome 5q31-q33 », Genomics. 1988;2:37–47.
  6. (en) Motamed K, « SPARC (osteonectin/BM-40) » Int J Biochem Cell Biol (en). 1999;31:1363–1366.
  7. a et b (en) Lane TF, Sage EH, « The biology of SPARC, a protein that modulates cell-matrix interactions » FASEB J. 1994;8:163–173.
  8. (en) Phan E, Ahluwalia A, Tarnawski AS, « Role of SPARC — matricellular protein in pathophysiology and tissue injury healing. Implications for gastritis and gastric ulcers » Med Sci Monit (en). 2007;13:RA25–RA30.
  9. (en) Kupprion C, Motamed K, Sage EH, « SPARC (BM-40, osteonectin) inhibits the mitogenic effect of vascular endothelial growth factor on microvascular endothelial cells » J Biol Chem. 1998;273:29635–29640.
  10. (en) Raines EW, Lane TF, Iruela-Arispe ML, Ross R, Sage EH, « The extracellular glycoprotein SPARC interacts with platelet-derived growth factor (PDGF)-AB and -BB and inhibits the binding of PDGF to its receptors » Proc Natl Acad Sci U S A. 1992;89:1281–1285.
  11. (en) Schiemann BJ, Neil JR, Schiemann WP, « SPARC inhibits epithelial cell proliferation in part through stimulation of the transforming growth factor-beta-signaling system » Mol Biol Cell (en). 2003;14:3977–3988.
  12. (en) Podhajcer OL, Benedetti LG, Girotti MR, Prada F, Salvatierra E, Llera AS, « The role of the matricellular protein SPARC in the dynamic interaction between the tumor and the host » Cancer Metastasis Rev (en). 2008;27:691–705.
  13. (en) Mok SC, Chan WY, Wong KK, Muto MG, Berkowitz RS, « SPARC, an extracellular matrix protein with tumor-suppressing activity in human ovarian epithelial cells » Oncogene. 1996;12:1895–1901.
  14. (en) Cheetham S, Tang MJ, Mesak F, Kennecke H, Owen D, Tai IT, « SPARC promoter hypermethylation in colorectal cancers can be reversed by 5-Aza-2′deoxycytidine to increase SPARC expression and improve therapy response » Br J Cancer (en). 2008;98:1810–1819.
  15. (en) Alachkar H, Santhanam R, Maharry K et al. « SPARC promotes leukemic cell growth and predicts acute myeloid leukemia outcome » J Clin Invest. 2014 DOI 10.1172/JCI70921.
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