Uridine monophosphate synthétase

Données clés
N° EC EC 2.4.2.10
N° CAS 9030-25-5
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
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Description de cette image, également commentée ci-après
Extrémité C-terminale d'une UMPS humaine (PDB 2EAW)
Données clés
N° EC EC 4.1.1.23
N° CAS 9024-62-8
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
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L'uridine monophosphate synthétase (UMPS) est une glycosyltransférase et une lyase qui catalyse successivement les réactions :

  1. orotate + phosphoribosylpyrophosphate   {\displaystyle \rightleftharpoons }   orotidine-5'-phosphate + pyrophosphate ;
  2. orotidine-5'-phosphate   {\displaystyle \rightleftharpoons }   UMP + CO2.

Cette enzyme bifonctionnelle possède deux sous-unités catalytiques portant chacune une activité enzymatique distincte : la première, l'orotate phosphoribosyltransférase (EC 2.4.2.10), convertit l'acide orotique en orotidine monophosphate (OMP), puis la seconde, l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase (EC 4.1.1.23), convertit l'OMP en uridine monophosphate (UMP) par décarboxylation. Ces deux activités enzymatiques sont portées par des protéines distinctes chez les levures et les bactéries mais par une enzyme bifonctionnelle chez les mammifères et les autres organismes multicellulaires[1].

Notes et références

  1. (en) Michael J. Yablonski, Daniel A. Pasek, Byoung-Don Han, Mary Ellen Jones et Thomas W. Traut, « Intrinsic Activity and Stability of Bifunctional Human UMP Synthase and Its Two Separate Catalytic Domains, Orotate Phosphoribosyltransferase and Orotidine-5′-phosphate Decarboxylase », Journal of Biological Chemistry, vol. 271,‎ , p. 10704-10708 (PMID 8631878, DOI 10.1074/jbc.271.18.10704, lire en ligne)
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