Lipaza
Lipaza je enzim koji katalizuje formiranje ili raskidanje (hidrolizu) masti (lipida).[1] Lipaze u potklasa esteraza.
Lipaze imaju esencijalne uloge u varenju, transportu i preradi dijetarnih lipida (e.g. triglicerida, masti, ulja) u većini, ako ne i u svim, živim organizmima. Geni koji kodiraju lipaze su čak prisutni i u pojedinim virusima.[2][3]
Funkcija
Većina lipaza deluje na specifičnoj poziciji na glicerolnoj osnovi lipidnog supstrata (A1, A2 ili A3) (tanka creva). Na primer, lipaza ljudskog pankreasa (HPL),[4] koja je glavni enzim za razlaganje dijetarne masti u ljudskom digestivnom sistemu, konvertuje trigliceridne supstrate ulja u monogliceride i masne kiseline.
Nekoliko drugih tipova lipaza se javlja u prirodi, poput fosfolipaza[5] i sfingomijelinaza,[6] međutim one se obično razmatraju zasebno od "konvencionih" lipaza.
Neke lipaze izražavaju i izlučuju patogeni organizmi tokom infekcije. Candida albicans ima posebno veliki broj različitih lipaza, sa širokim spektrom lipidnog dejstva. To doprinosi istrajnosti i virulenciji C. albicans u ljudskom tkivu.[7]
Struktura i katalitički mehanizam
Raznovrstan niz genetički jedinstvenih lipaza je nađen u prirodi. One predstavljaju nekoliko tipova savijanja proteina i katalitičkih mehanizama. Većina lipaza ima strukturu alfa/beta hidrolaznog savijanja[4][8][9][10] i koristi hidrolazni mehanizam sličan mehanizmu himotripsina u kome učestvuje serinski nukleofil, kiseli ostatak (obično aspartična kiselina), i histidin.[11][12]
Reference
- ^ Svendsen A (2000). „Lipase protein engineering”. Biochim Biophys Acta. 1543 (2): 223—228. PMID 11150608. doi:10.1016/S0167-4838(00)00239-9.
- ^ Afonso C, Tulman E, Lu Z, Oma E, Kutish G, Rock D (1999). „The Genome of Melanoplus sanguinipes Entomopoxvirus”. J Virol. 73 (1): 533—52. PMC 103860
. PMID 9847359. - ^ Girod A, Wobus C, Zádori Z, Ried M, Leike K, Tijssen P, Kleinschmidt J, Hallek M (2002). „The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity”. J Gen Virol. 83 (Pt 5): 973—8. PMID 11961250.
- ^ а б Winkler FK; D'Arcy A & W Hunziker (1990). „Structure of human pancreatic lipase”. Nature. 343 (6260): 771—774. PMID 2106079. doi:10.1038/343771a0.
- ^ Diaz, B.L. & J. P. Arm. (2003). „Phospholipase A(2)”. Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids. 2—3 (2–3): 87—97. PMID 12895591. doi:10.1016/S0952-3278(03)00069-3.
- ^ Goñi F, Alonso A (2002). „Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity”. FEBS Lett. 531 (1): 38—46. PMID 12401200. doi:10.1016/S0014-5793(02)03482-8.
- ^ Hube B, Stehr F, Bossenz M, Mazur A, Kretschmar M, Schafer W (2000). „Secreted lipases of Candida albicans: cloning, characterisation and expression analysis of a new gene family with at least ten members”. Arch. Microbiol. 174 (5): 362—374. PMID 11131027. doi:10.1007/s002030000218.
- ^ Schrag J, Cygler M (1997). „Lipases and alpha/beta hydrolase fold”. Methods Enzymol. Methods in Enzymology. 284: 85—107. ISBN 9780121821852. PMID 9379946. doi:10.1016/S0076-6879(97)84006-2.
- ^ Egmond, M. R. & C. J. van Bemmel (1997). „Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function”. Methods Enzymol. Methods in Enzymology. 284: 119—129. ISBN 9780121821852. PMID 9379930. doi:10.1016/S0076-6879(97)84008-6.
- ^ Withers-Martinez C; Carriere F; Verger R; Bourgeois D & C Cambillau (1996). „A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig”. Structure. 4 (11): 1363—74. PMID 8939760. doi:10.1016/S0969-2126(96)00143-8.
- ^ Brady, L., A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda, E. Dodson, G. Dodson, S. Tolley, J. P. Turkenburg, L. Christiansen, B. Huge-Jensen, L. Norskov, and; et al. (1990). „A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase”. Nature. 343 (6260): 767—70. PMID 2304552. doi:10.1038/343767a0. CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Lowe ME (1992). „The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase”. J Biol Chem. 267 (24): 17069—73. PMID 1512245.
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Vidi još
- Trigliceridna lipaza
- Fosfolipaza A
- Fosfolipaza C
- Alfa toksin
- Periferni membranski proteini
Spoljašnje veze
- Lipase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- Selektivni inhibitori monoacilglicerolne lipaze kao tretman za neurološke poremećaje
- UMich orijentacija proteina u membranama families/superfamily-90 - Fosfolipaze A2
- UMich orijentacija proteina u membranama families/superfamily-29 - Druga membranska fosfolipaza A
- UMich orijentacija proteina u membranama families/superfamily-134 - Citosolna fosfolipaza A2 i patatin
- UMich orijentacija proteina u membranama families/superfamily-126 - Bakterijska i sisarske fosfolipaze C
- UMich orijentacija proteina u membranama families/superfamily-88 - α-toksin (bakterijska fosfolipaza C)
- p
- r
- u
Holinesteraza (Acetilholinesteraza, Butirilholinesteraza) · Pektinesteraza · 6-fosfoglukonolaktonaza · PAF acetilhidrolaza
Lipaza (Zavisna od žučnih soli, Gastrična/Lingvalna, Pankreasna, Lizozomalna, Hormon-sensitivna, Endotelna, Hepatička, Lipoproteinska, Monoacilglicerolna, Diacilglicerolna)
Fosfolipaza (A1, A2, B)Tioesteraza palmitoil proteina · Ubikvitin karboksilni-terminal hidrolaza L1
Alkalna fosfataza (ALPI, ALPL, ALPP) · Kiselinska fosfataza (Prostatična)/Tartrat-otporna kiselinska fosfataza/Fosfataze purpurne kiseline · Nukleotidaza · Glukoza 6-fosfataza · Fruktoza 1,6-bisfosfataza ·
Kalcineurin · Fosfoproteinska fosfataza (PP2A) · OCRL · Piruvat dehidrogenazna fosfataza · Fruktoza 6-P,2-kinaza:fruktoza 2,6-bisfosfataza · PTEN · Fitaza · Іnozitol-fosfat fosfataza (IMPA1)
Autotaksin · Fosfolipaza (C, D) · Sfingomijelin fosfodiesteraza (1) · PDE1 · PDE2 · PDE3 · PDE4A/PDE4B · PDE5 · Lecitinaza (Clostridium perfringens alfa toksin) · Fosfodiesteraza cikličnih nukleotida
arilsulfataza (Arilsulfataza A, Arilsulfataza B, Arilsulfataza E, Steroidna sulfataza) · Galaktozamine-6 sulfataza · Iduronat-2-sulfataza · N-acetilglukosamin-6-sulfataza
deoksiribonukleazu i
ribonukleazu)
| 3.1.11-16: Eksonukleaza |
| ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 3.1.21-31: Endonukleaza |
|
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
Molekularna i ćelijska biologija
Hemija
Нормативна контрола  | |
|---|---|
| Државне |
|
| Остале |
|
